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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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NagZ de Pseudomonas aeruginosa cataliza el primer paso del reciclaje de los muropéptidos (fragmentos naturales de la pared bacteriana) en el citoplasma.

Coincidiendo con el aniversario del fallecimiento de nuestro compañero Noé García Almarza se ha publicado en Soft Matter uno de sus últimos trabajos de investigación y que ha sido, además, destacado en la portada interior de dicha revista.

El ozono (O3) y los radicales hidroxilo (OH) y nitrato (NO3) son los principales componentes atmosféricos que oxidan los contaminantes orgánicos e inorgánicos, por lo que afectan a la calidad del aire, la salud ambiental y el clima.

El Dr. Luis Cerdán, investigador contratado del IQFR, ha sido distinguido con un “EPL Presentation Award 2017”

La mielina, la sustancia que forma las vainas que rodean los axones de las neuronas, es un aislante eléctrico, y por lo tanto es esencial para la transmisión correcta de los impulsos eléctricos en el sistema nervioso

Se ha reconstruido la deposición atmosférica de mercurio y plomo en el NE de España durante los últimos 700 años a través de las concentraciones de estos metales en los sedimentos de un lago en el Pirineo (el lago de Montcortès)

pbp2a complexEl mecanismo de actuación de los antibióticos β-lactámicos es el bloqueo irreversible de las enzimas implicadas en la biosíntesis del peptidoclicano de la pared celular bacteriana. El patógeno Gram-positivo Staphylococcus aureus emplea un mecanismo de resistencia basado en una enzima (PBP2a) que participa en esta ruta biosintética y que es capaz de discriminar eficientemente entre antibióticos β-lactámicos PBP2a y el peptidoglicano. La base de esta discriminación tan eficiente es un sitio alostérico (lejos del sitio activo) que, cuando está ocupado, desencadena un cambio conformacional que origina la apertura del sitio activo, realineando la conformación de los aminoácidos clave para permitir la catálisis. Mediante una combinación de diferentes técnicas (cristalografía de rayos X y análisis computacional mediante dinámica molecular y mecánica cuántica), nuestros resultados aportan información crucial sobre el mecanismo de regulación de PBP2a, una proteína clave en el mecanismo de resistencia primaria a antibióticos, proporcionando información detallada acerca de las bases estructurales de la comunicación entre el sitio alostérico y el sitio catalítico. Además, este estudio revela cómo los β-lactámicos mimetizan los substratos del peptidoglicano como punto de partida para el entendimiento de las mutaciones de resistencia emergentes en PBP2a. Este trabajo es parte de un esfuerzo colaborativo entre el IQFR y la Universidad de Notre Dame (Indiana, USA).

Mahasenan, K.; Molina, R.; Bouley, R.; Batuecas, M.; Fisher, J.; Hermoso, J.A.; Chang, M. and Mobashery*, S. “Conformational dynamics in penicillin-binding protein 2a of methicillin-resistant Staphylococcus aureus, allosteric communication network and enablement of catalysis”. J. Am. Chem. Soc. (2017).
DOI: 10.1021/jacs.6b12565

 

NPEl acoplamiento orientado de moléculas en general y proteínas en particular a la interfase de nanopartículas supone hoy día un reto en (bio)nanotecnología. En esta investigación llevada a cabo por grupos del Instituto Rocasolano, Instituto de Ciencia de Materiales de Madrid e Instituto de Catálisis y Petroleoquímica, se ha conseguido preparar y caracterizar nanopartículas magnéticas de maghemita recubiertas de agarosa y demostrado que constituyen una excelente plataforma experimental para el acoplamiento orientado de proteínas recombinantes fusionadas a la lectina de tipo trébol β LSL150. La optimización del protocolo de preparación de tales nanopartículas recubiertas de agarosa, seguida mediante distintas técnicas biofísicas como medidas de dispersion de luz (DLS), espectroscopía infrarroja (FTIR) y análisis termogravimétricos, requirió el desacoplamiento de las etapas de formación de nanopartículas de hierro y recubrimiento con el polímero. La lectina LSL150 interacciona con estas nanopartículas exclusivamente por el reconocimiento de los azúcares de la agarosa formando complejos estables. La marcada polaridad estructural de esta lectina hace de ella un perfecto adaptador molecular por cuanto su unión a la interfase de las nanopartículas hace que proteínas recombinantes fusionadas a ella queden orientadas hacia el solvente, lo cual abre novedosas posibilidades en el diseño (bio)sensores eficaces.

Iván Acebrón, Amalia G. Ruiz-Estrada, Yurena Luengo, María del Puerto Morales, José Manuel Guisán, and José Miguel Mancheño. “Oriented Attachment of Recombinant Proteins to Agarose-Coated Magnetic Nanoparticles by Means of a β‑Trefoil Lectin Domain”. Bioconjugate Chemistry (2016) 27, 2734−2743.
(doi:10.1021/acs.bioconjchem.6b00504)