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Categoría: Noticias

La conferencia final del proyecto GLYCOPHARM project tendrá lugar en el Instituto de Química Física "RocasolanO" (IQFR, CSIC) desde el miércoles 27 al viernes 29 de julio de 2016, en Madrid.

GLYCOPHARM una ITN Marie Curie diseñada para enseñar a investigadores en fase inicial en el campo interdisciplinar de glicociencias. El programa de investigación de este proyecto está dirigido al desarrollo de nuevas metodologías, desorrollos de agentes terapéuticos innovadores, y nuevas estrategias por ejemplo para el cribado de medicamentos. GLYCOPHARM se centra en un familia de lectinas endógenas, las galactinas, que llevan a cabo un papel fundamental en muchos procesos clínicos relevantes, incluyendo procesos cancerígenos, inflamatorios y del sistema inmunológico.

La conferencia también está abierta a participantes externos.

La información detallada se encuentra disponible en el programa de las sesiones. 

Para más detalles, contactar con: bmorales@iqfr.csic.es

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Categoría: Noticias

The Final Conference of the GLYCOPHARM project  will take place at the Institute of Physical Chemistry  Rocasolano (IQFR, CSICa) from Wednesday 27 to Friday 29, July 2016, in Madrid.

GLYCOPHARM is a Marie Curie Initial Training Network devised to offer training to young researchers in the interdisciplinary field of glycosciences. The research programme of this project is aimed at the development of innovative therapeutic agents and strategies, new diagnostic/prognostic tests and new methodologies, e.g., for drug screening. GLYCOPHARM focuses on a family of endogenous lectins, the galectins, which play key roles in many clinically relevant processes, including cancer and the immune and inflammatory processes. 

The conference will be also open to external participants.

Detailed information is available on the program.

Contact details: bmorales@iqfr.csic.es

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Categoría: Investigación

La magnetita es el mineral que documenta el campo magnético de la Tierra en el pasado. Por lo tanto su magnetismo, y especialmente sus cambios con la temperatura, han sido muy estudiados en geofísica y ciencia de la materia condensada. La magnetita presenta varias transiciones de fase, algunas puramente magnéticas como la transición de reorientación de spin (típicamente a 130-140K), donde la imanación cambia de dirección. Otras modifican su magnetismo, como la transición de Verwey, una transición metal-aislante debida al cambio de la estructura cristalina, de cúbica a monoclínica. Hemos empleado recientemente nuevas técnicas de microscopía para observar los cambios de los dominios magnéticos provocados por estas transiciones: una es la microscopía de electrones de baja energía y polarizados en spin (SPLEEM), con tan sólo cuatro instrumentos en el mundo, en colaboración con Andreas K. Schmid y otros investigadores del Berkeley National Laboratory, y otra es la microscopía de fotoemisión de electrones resueltos en spin (spin-PEEM), de la cual existe un único instrumento, en el Max Planck Institute for Microestructure Physics (Halle), en colaboración con Christian Tusche. La parte superior izquierda de la figura muestra la imagen SPLEEM de los dominios magnéticos por debajo de la temperatura de Verwey, donde los colores indican la dirección según el esquema mostrado más abajo (1); la parte derecha muestra la imagen de spin-PEEM (2) de la magnetización por encima (arriba) y por debajo (abajo) de la temperatura de Verwey. Estas técnicas han permitido obtener imágenes muy detalladas de los dominios magnéticos antes y después de ambas transiciones, con resolución espacial de nm.

(1) Laura Martín-García, Arantzazu Mascaraque, Beatriz M. Pabón, Roland Bliem, Gareth S. Parkinson, Gong Chen (陈宫), Andreas K. Schmid, and Juan de la Figuera, "Spin reorientation transition on magnetite (001)", Phys. Rev. B 93 (2016) 134419, DOI:10.1103/PhysRevB.93.134419

(2) J. de la Figuera and C. Tusche, "The Verwey transition observed by spin-resolved photoemission electron microscopy", App. Surf. Sci. (2016), DOI:10.1016/j.apsusc.2016.05.140

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En el contexto de la Cátedra "Julio Palacios", creada por el CSIC en 2015, se ha organizado el Primer Simposio Internacional "Julio Palacios" El simposio, que se celebrará en La Coruña del 20 al 22 de Julio de 2016, tiene un carácter multidisciplinar y divulgativo, y está dirigido a todo tipo de público, especialmente estudiantes universitarios. Se trata de ofrecer un punto de encuentro y debate, sobre las fronteras de la ciencia actual. La inscripción será gratuita hasta cubrir aforo. Entre los ponentes figuran Ignacio Cirac, uno de los físicos teóricos más influyentes a nivel mundial en la actualidad, Douglas Klein, experto mundial en química matemática, Ángel Carracedo, experto en medicina genómica o Harald Helfgott, el matemático que ha demostrado recientemente la conjetura ternaria de Goldbach, datada en 1742.

Julio Palacios (1891-1970), físico y catedrático de la Universidad Central de Madrid (hoy en día Universidad Complutense) y científico del CSIC es considerado uno de los científicos más relevantes que ha dado España. Ocupó varios cargos y perteneció a diversas instituciones: fue vocal de la Junta para Ampliación de Estudios, presidente de la Real Sociedad Española de Física y Química, presidente de la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales y miembro de la Real Academia Española y Real Academia de Medicina, entre otros.

Más información en: jpalacios.iqfr.csic.es

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Nos complace anunciar la sexta edición de la Escuela de Cristalografía de Macromoléculas - MCS2016, que tiene lugar en Madrid, durante el mes de mayo de 2016, en el Departamento de Cristalografía y Biología Estructural del Instituto de Química Física "Rocasolano" del Consejo Superior de Investigaciones Científicas.
El MCS2016 está dirigido a 25 estudiantes, graduados y/o investigadores con experiencia previa en la cristalografía, que requieran una comprensión más profunda de las técnicas más avanzadas de la cristalografía para llevar a cabo sus proyectos de investigación. El programa de la escuela cubre aspectos como la preparación de la muestra, resolución del problema de las fases, la construcción de modelos tridimensionales, el refinamiento cristalográfico, así como la validación y análisis de los resultados estructurales.

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Categoría: Investigación

El descubrimiento de amiloides estables, compuestos únicamente por residuos polares, sorprendió a los eruditos que creían que la estabilidad conformacional de proteínas se debía mayoritariamente al denominado efecto hidrófobo. Estos amiloides, ricos en residuos de asparagina (Asn) y glutamina (Gln), forman extensas redes de enlaces de hidrógeno que cuando se alinean se fortalecen por efectos de cooperación debidos a la hiperpolarización de las cargas eléctricas. Aplicando la teoría del funcional de la densidad y el análisis de orbitales naturales enlazantes hemos pronosticado que estas redes de enlaces de hidrógeno, ricas en Asn y Gln, experimentan una cooperatividad especial que las estabiliza considerablemente con respecto a las redes que se forman entre las cadenas principales del esqueleto peptídico. Estos resultados, corroborados experimentalmente a través de medidas de conductividad eléctrica, unión a sondas específicas de amiloide y mediante resonancia magnética nuclear, pueden ser de gran utilidad para diseñar soluciones que induzcan la inhibición selectiva de amiloides polares e hidrófobos.

La figura muestra una representación esquemática de la densidad electrónica deslocalizada (sombreado azul) en las redes de enlaces de hidrógeno que se forman entre las cadenas laterales de Asn (izquierda) y en las formadas entre las cadenas peptídicas principales (derecha).

Miguel Mompeán, Aurora Nogales, Tiberio A. Ezquerra & Douglas V. Laurents ( "Complex System Assembly Underlies a Two-Tiered Model of Highly Delocalized Electrons" J. Phys. Chem. Lett. (2016) 7(10): 1859-1864.
(doi:10.1021/acs.jpclett.6b00699)

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Categoría: Investigación

Una colaboración científica, entre el Instituto de Química-Física "Rocasolano" (CSIC), la Universidad de Buenos Aires (Argentina), la Universidad Nacional de la Plata (Argentina) y la Universidad del País Vasco, ha sido portada de la revista Molecular Physics y publicada como artículo invitado en el volumen especial dedicado al 55 Simposio Sanibel sobre química teórica y computacional. Estos Simposios comenzaron en 1961, por iniciativa del científico sueco Per-Olov Löwdin, quien fue miembro del Comité Nobel. El magnetismo molecular se manifiesta macroscópicamente a través del momento magnético (espín total S) de una molécula. Para ello, es necesario que haya electrones desapareados – (poli)radicales – en el estado fundamental del sistema. En el artículo se predice un sistema de espín máximo Smax = 6 en su estado fundamental, el cual está formado por doce icosaedros NB11H11 de tipo radical (S = ½) conectados entre sí formando un supericosaedro magnético (primera iteración). Esta predicción abre la puerta al diseño de imanes moleculares basados en moléculas de boro (boranos), puesto que el sistema puede extenderse en las tres dimensiones, maximizando así el spin total Smax en la progresión Smax(n) = {1/2, 6, 72, ..., 12n/2}.

Diego R. Alcoba, Ofelia B. Oña, Gustavo E. Massaccesi, Alicia Torre, Luis Lain, Rafael Notario, Josep M. Oliva
"Molecular magnetism in closo-azadodecaborane supericosahedrons", Molecular Physics (2016) 114, 3-4, 400-406.
doi:10.1080/00268976.2015.1076900

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Categoría: Investigación

TDP-43 es una proteína que actúa como editor y repartidor de mensajes, encargándose de modificar la información contenida en el ARN y del transporte del mismo, desde el núcleo al citoplasma. Si durante este reparto TDP-43 encuentra condiciones adversas, actúa como un paraguas (en realidad un hidrogel o amiloide funcional) para proteger los mensajes que transporta. Desafortunadamente, en ocasiones los paraguas se rompen y TDP-43 puede enredarse formando una maraña (agregados amiloides tóxicos), comprometiendo la edición y la correcta distribución del mensaje, probablemente causando la muerte celular. De hecho, los agregados de TDP-43 están vinculados a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), una enfermedad neurodegenerativa que causa la muerte de 4.000 españoles al año. La elucidación de la estructura, dinámica y estabilidad de la primera cuarta parte (o dominio N-terminal) de TDP-43 proporciona las herramientas para una mejor comprensión de la función y disfunción de esta proteína.

Mompeán M, Romano V, Pantoja-Uceda D, Stuani C, Baralle FE, Buratti E and Laurents DV "The TDP-43 N-Terminal Domain Structure at High Resolution." FEBS J. Jan 12th, 2016
doi: 10.1111/febs.13651