Científicos del IQFR y de la Univ. Complutense de Madrid sintetizaron y caracterizaron una nueva molécula con alta capacidad para la resolución estructural de proteínas usando la intensidad máxima en radiación sincrotrón.

La determinación estructural cristalográfica requiere de la resolución del llamado “problema de las fases”. En ausencia de un modelo estructural homólogo esto implica la obtención de fases experimentales. El nuevo compuesto diseñado en el consorcio permite obtener estas fases experimentales mediante una molécula altamente versátil, soluble y a la longitud de onda óptima de las instalaciones de radiación sincrotrón. El compuesto consiste en un complejo de iterbio (III) neutro, el cual presenta señal anómala a longitudes de onda mas cortas que otros agentes de faseado usados actualmente. Esto permitió resolver la estructura tridimensional de novo de una proteína de 36 kDa sin modificación de la longitud de onda del haz incidente en la línea de radiación sincrotrón XALOC de ALBA. El agente de faseado Yb (III) no alteró la calidad de difracción de los cristales marcados y permitió determinar fases experimentales de gran calidad. Todo ello resultó en mapas de densidad electrónica de alta calidad que permitieron el modelado completo de la estructura de la proteína con una sola molécula del compuesto unida. El alto poder de faseado, la unión eficiente a la proteína y su fácil manejo respaldan a este complejo de Yb (III) como el mejor agente de faseado para la resolución estructural de una biomacromolécula sin el uso de análogos modificados. 

https://doi.org/10.1021/acsabm.1c00305