Investigacion-oculto

La colaboración entre científicos del IQFR, el CBM Severo Ochoa y las Universidades de Vigo y A Coruña junto con la empresa Galchimia, desvela características inéditas en una esterasa termófila, obtenida de una fuente termal.

Las esterasas y lipasas son enzimas con un alto interés industrial por su capacidad de aceptar un rango amplio de sustratos no naturales y su estabilidad en solventes orgánicos y, en el caso de organismos extremófilos, por soportar altas temperaturas y pH extremos. En este trabajo, publicado en la revista Computational and Structural Biotechnology Journal, se ha caracterizado bioquímica y estructuralmente una nueva esterasa, EstD11. Se han determinado las estructuras tridimensionales de EstD11 y el mutante inactivo junto con 8 complejos cristalográficos con distintos sustratos y productos de la reacción que han permitido descubrir las bases moleculares de su reactividad y especificidad. También se ha identificado una cremallera de metioninas que conecta el sitio activo y los dominios tapadera y que sería responsable de la termoestabilidad y la promiscuidad catalítica de la proteína. Los experimentos de cristalización a alta temperatura han sido claves en la obtención de información única sobre la dinámica y plasticidad de la enzima.

Publicación:

Vega Miguel-Ruano, Ivanna Rivera, Jelena Rajkovic, Kamila Knapik, Ana Torrado, José Manuel Otero, Elisa Beneventi, Manuel Becerra, Mercedes Sánchez, Aurelio Hidalgo, José Berenguer, María Isabel Gonzalez-Siso, Jacobo Cruces, María Luisa Rúa, Juan A. Hermoso, Biochemical and Structural Characterization of a novel thermophilic esterase EstD11 provide catalytic insights for the HSL family, Computational and Structural Biotechnology Journal, 2021, ISSN 2001-0370, https://doi.org/10.1016/j.csbj.2021.01.047.

 

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