Investigacion-oculto

Suc2 octa webUna investigación del IQFR han desvelado la estructura de la invertasa de Saccharomyces, una enzima de gran valor biotecnológico que además fue el modelo clásico sobre el que se desarrollaron teorías fundamentales de la ciencia bioquímica. En la investigación han participado también científicos del IATA (CSIC).

 

La invertasa, que cataliza la hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa, es una de las enzimas más utilizadas en la industria alimentaria y en la fermentación de melazas para producir etanol. Más recientemente, ha surgido su aplicación en la síntesis de fructooligosacáridos, compuestos prebióticos que se utilizan en alimentación como aditivos (alimentos funcionales) y en la obtención de fármacos.

 

Referencia: Journal of Biological Chemistry (2013) 288, 9755- 9766 (doi:10.1074/jbc.M112.446435)
Three-dimensional structure of Saccharomyces invertase. Role of a non-catalytic domain in oligomerization and substrate specificity.http://www.jbc.org/content/288/14/9755#fn-9
MA Sainz-Polo. M Ramírez, A Lafraya, B González, J Marín-Navarro, J Polaina, J Sanz-Aparicio.

El estudio ha revelado que la invertasa de Saccharomyces presenta una sofisticada arquitectura molecular con un ensamblaje de monómeros único en su familia, responsable de su especificidad. Este ensamblaje se produce mediante interacciones similares a las que regulan la formación de b-amiloides, y está mediada por los dominios no catalíticos. Por tanto, el estudio proporciona nuevas evidencias del papel esencial de estos dominios adicionales en la regulación de la especificidad y refuerza la importancia de la modularidad en el reconocimiento proteína-carbohidrato.

Nota de prensa.

 

Proyectos financiados por