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La pared celular vegetal es una estructura muy resistente y extraordinariamente compleja de polisacáridos entrecruzados. Dentro del estudio de la complicada maquinaria molecular que realiza su degradación, uno de los mayores retos es entender el mecanismo que rige en enzimas que contienen múltiples copias de dominios suplementarios. La mayor parte de estos dominios no catalíticos son Módulos de Unión a Carbohidratos (CBMs). Su disposición repetida en patrones homogéneos se ha relacionado con multivalencia, mientras que una configuración multimodular heterogénea se cree que confiere distintas especificidades de unión a sustratos. Sin embargo, los trabajos más recientes sugieren que esta definición es demasiado simple. Investigadores del IQFR han realizado estudios estructurales y funcionales de una xilanasa representativa de una serie de enzimas con una peculiar composición de dominios, que contiene un dominio N-terminal con dos CBM22 en tándem y un dominio C-terminal con dos CBM9s. Hemos encontrado nuevas características que permiten atribuir una funcionalidad diferente a cada CBM22, sugiriendo una sofisticada estrategia de unión al sustrato mediada por el tándem de CBM22 homólogos. Nuestro trabajo contribuirá a aumentar el conocimiento de los mecanismos moleculares asociados a la multimodularidad, lo que es esencial para entender y optimizar el proceso de reciclado de la biomasa, produciendo biocatalizadores más eficientes.
The Journal of Biological Chemistry (2015)
First published in May 22

(doi:10.1074/jbc.M115.659300)

 

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