Una investigación liderada por el Instituto Rocasolano y la Universidad Noruega de Ciencias de la Vida ha determinado la estructura tridimensional de la proteína PcsB, esencial en el proceso de división celular de la bacteria patógena del neumococo, responsable de neumonías y meningitis. Este conocimiento podría contribuir al desarrollo de antibióticos más eficaces y vacunas contra el neumococo. El estudio ha sido publicado en la revista Nature Communications.

En este trabajo se ha estudiado el mecanismo de división del neumococo (Streptococcus pneumoniae) y se ha determinado la estructura tridimensional de la PcsB mediante cristalografía de rayos X. La PcsB tiene una estructura única, formada por dos módulos: uno responsable de la degradación de la pared bacteriana, y el otro, alargado en forma de “V”, que funciona como “pinzas moleculares” que sujetan al primero en un estado inactivo. La activación requiere un aporte de energía para abrir “las pinzas moleculares” que sería proporcionado por otro complejo de proteínas, el complejo FtSEX. La apertura de las pinzas liberaría al módulo de degradación que puede así romper la pared de la bacteria. El mecanismo permite, pues, la activación de PcsB solamente en el momento necesario, el de la división de la célula.

El conocimiento de este mecanismo celular podría tener dos principales aplicaciones: en el desarrollo de nuevos fármacos y el desarrollo de una nueva generación de vacunas. La proteína PcsB está expuesta en la superficie del neumococo y está excepcionalmente conservada entre las cepas clínicas de esta bacteria, por lo que se ha demostrado como un candidato ideal para el desarrollo de las nuevas vacunas contra el neumococo.

Sergio G. Bartual, Daniel Straume, Gro Anita Stamsås, Inés G. Muñoz, Carlos Alfonso, Martín Martínez-Ripoll, Leiv Sigve Håvarstein* & Juan A. Hermoso *

Structural basis of PcsB-mediated cell separation in Streptococcus pneumoniae

Nature Communications (2014). DOI: 10.1038/ncomms4842