La espectroscopia de RMN revela que el dominio N-terminal de Nsp8, un componente clave de la ARN polimerasa viral dependiente de ARN, es capaz de plegar y unir ARN sin otros componentes de replicasa.

La proteína Nsp8 del SARS CoV-2 es una parte clave de la ARN replicasa, ya que su dominio N-terminal (NTD) ancla el ARN y las subunidades Nsp12 y Nsp13 de la susodicha replicasa. Si bien su CTD está bien resuelto, la conformación del NTD no está clara, ya que se predice que está desordenada y adopta una variedad de conformaciones dependientes de complejos o es parcialmente invisible en estudios cristalográficos de rayos X y microscopia crioelectrónica. Usando espectroscopía de RMN, mostramos que Nsp8 NTD posee dos hélices alfa largas que se pliegan de forma independiente seguidas de una cola progresivamente desordenada cuyo plegamiento requeriría la interacción con otros componentes de la replicasa del SARS CoV-2. Esta cola menos estructurada contribuye a la unión del ARN bicatenario. Estos resultados están publicados en Nuc. Acid. Res. https://doi.org/10.1093/nar/gkad714