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Un grupo del IQFR ha determinado el mecanismo de inhibición de Uracil DNA Glicosilasa (UDG), una enzima esencial para la reparación del DNA dañado en las células. Este trabajo ha sido realizado en colaboración con un grupo del CBMSO (CSIC-UAM).
UDG es la primera enzima que actúa dentro de una vía de reparación del DNA denominada BER, detectando la presencia de uracilos. Una vez detectados, los uracilos son eliminados por UDG permitiendo a otras enzimas continuar la cadena de reparación. Se han identificado un grupo de proteínas inhibidoras de UDG, como es el caso de p56 producida por determinados fagos como posible mecanismo de defensa.
El trabajo realizado muestra que p56 mimetiza el DNA bloqueando el centro activo de UDG. Además, la estructura del complejo ha revelado el patrón de reconocimiento específico entre UDG y p56 que explica la falta de reactividad cruzada entre p56 y otras proteínas que unen DNA. Por tanto, nuestros resultados nos permiten entender las bases moleculares del bloqueo de UDG como mecanismo utilizado por algunos virus para su proliferación. Además, son un paso adelante en el posible uso de p56 como agente antiviral contra determinadas infecciones producidas por herpes y poxvirus.
Publicación:
José Ignacio Baños-Sanz, Laura Mojardín, Julia Sanz-Aparicio, José M. Lázaro, Laurentino Villar, Gemma Serrano-Heras, Beatriz González*, and Margarita Salas*.
Crystal structure and functional insights into uracil-DNA glycosylase inhibition by phage ϕ29 DNA mimic protein p56
Nucl. Acids Res. 2013 doi:10.1093/nar/gkt395
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Modelado y simulación de procesos de adsorción en arcillas con pilares intercalados
12:00 Salón de Actos
Miércoles 12 de junio de 201
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"Nonlocal effects in plasmonic devices: Exploring the quantum regime with the classical hydrodynamic approach"
Miércoles 5 de Junio de 2013
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Investigadores del IQFR (J.Z. Dávalos, A. Guerrero, J. Gonzalez, A. Chana) en colaboración del Prof. T. Baer (University of North Carolina-USA) han determinado la acidez (GA) - en fase gaseosa- de grupos locales (hidroxilo y carboxilo) en ácidos hidroxicinámicos, aplicando el método cinético (EKM) en un espectrómetro de masas con fuente “electrospray” (ESI). Los ácidos hidroxicinámicos (como el cumárico o cafeico) son compuestos que se encuentran en sistemas biológicos (sobre todo del reino vegetal) en forma de ésteres de ácidos orgánicos o glucósidos; enlazados a proteínas o como ácidos libres.
La contribución más importante de este trabajo ha sido mostrar que es posible determinar las acideces (GAs) o las basicidades (GBs) –en fase gaseosa- en diversos sitios del desprotonación o de protonación en una misma molécula, solamente mediante un control cuidadoso de las condiciones experimentales en ESI; dado que la determinación de GA o GB de moléculas monofuncionales es mas bien habitual.
Este trabajo abre la implementación de nuevas metodologías experimentales (p. ejm. usando ESI-MS) que permiten obtener y cuantificar de modo preciso y fiable propiedades termodinámicas (como GA o GB) de diversos grupos locales dentro de una molécula multifuncional.
Referencia: Gas phase acidity measurement of local acidic groups in multifunctional species: Controlling the binding sites in hydroxycinnamic acids, A. Guerrero, T. Baer, A. Chana, F.J. González, and J.Z. Dávalos, J. Amer. Chem. Soc. (2013) DOI:10.1021/ja400571r
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22 de mayo a las 10:00h en el salón de actos. Se convoca a todo el personal del Instituto a la reunión de presentación del programa de dirección que propone el Dr. Juan de la Figuera.
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La Tesis titulada Electrocatalysis and surface nanostructuring: atomic ensemble effects and non-covalent interactions, cuya autora es la Dra. María Escudero Escribano, y que se realizó en el Instituto de Química Física "Rocasolano" bajo la dirección del Dr. Angel Cuesta Ciscar, ha recibido el Premio a la Mejor Tesis Doctoral de la Comunidad de Madrid del curso 2011-2012, otorgado por la Sección Territorial de Madrid de la Real Sociedad Española de Química (RSEQ). La investigación se basó en el uso de electrodos de Pt(111) modificados con cianuro con el fin de estudiar el papel de los agrupamientos atómicos en electrocatálisis y fabricar nanoestructuras basadas en un patrón molecular. La Tesis se puede descargar de Digital CSIC(http://hdl.handle.net/10261/42378).
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Una investigación del IQFR han desvelado la estructura de la invertasa de Saccharomyces, una enzima de gran valor biotecnológico que además fue el modelo clásico sobre el que se desarrollaron teorías fundamentales de la ciencia bioquímica. En la investigación han participado también científicos del IATA (CSIC).
La invertasa, que cataliza la hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa, es una de las enzimas más utilizadas en la industria alimentaria y en la fermentación de melazas para producir etanol. Más recientemente, ha surgido su aplicación en la síntesis de fructooligosacáridos, compuestos prebióticos que se utilizan en alimentación como aditivos (alimentos funcionales) y en la obtención de fármacos.
Referencia: Journal of Biological Chemistry (2013) 288, 9755- 9766 (doi:10.1074/jbc.M112.446435)
Three-dimensional structure of Saccharomyces invertase. Role of a non-catalytic domain in oligomerization and substrate specificity.http://www.jbc.org/content/288/14/9755#fn-9
MA Sainz-Polo. M Ramírez, A Lafraya, B González, J Marín-Navarro, J Polaina, J Sanz-Aparicio.
El estudio ha revelado que la invertasa de Saccharomyces presenta una sofisticada arquitectura molecular con un ensamblaje de monómeros único en su familia, responsable de su especificidad. Este ensamblaje se produce mediante interacciones similares a las que regulan la formación de b-amiloides, y está mediada por los dominios no catalíticos. Por tanto, el estudio proporciona nuevas evidencias del papel esencial de estos dominios adicionales en la regulación de la especificidad y refuerza la importancia de la modularidad en el reconocimiento proteína-carbohidrato.
Nota de prensa.
