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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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La proteína PBP2a es clave en la resistencia de MRSA (Methicillin Resistant Staphylococcus aureus) a los antibióticos beta-lactámicos (como los derivados de la penicilina). PBP2a está implicada en la biosíntesis de la pared bacteriana del patógeno. En bacterias susceptibles a estos antibióticos las proteínas encargadas de la construcción de dicha pared se ven bloqueadas por los agentes y dejan de reproducirse. Sin embargo, en el MRSA, PBP2a es insensible a ese bloqueo y permite al patógeno continuar con su ciclo celular aún en presencia de antibióticos. La estructura cristalográfica de PBP2a en complejo con ceftarolina, uno de los pocos antibióticos que son hoy efectivos frente al MRSA, ha revelado la existencia de un sitio alostérico situado a 60Å del sitio activo y capaz de producir la activación de la enzima. El estudio muestra como esa señal alostérica se propaga a través de la enzima y abre un nuevo panorama en el diseño de nuevos bactericidas eficaces frente a patógenos multiresistentes.

Referencia:

Lisandro H. Oteroa, Alzoray Rojas-Altuvea, Leticia I. Llarrull, Cesar Carrasco-López, Malika Kumarasiri, Elena Lastochkin, Jennifer Fishovitz, Matthew Dawley, Dusan Hesek, Mijoon Lee, Jarrod W. Johnson, Jed F. Fisher, Mayland Chang, Shahriar Mobashery, Juan A. Hermoso. How allosteric control of Staphylococcus aureus penicillin binding protein 2a enables methicillin resistance and physiological function. PNAS. DOI: 10.1073/pnas.1300118110

 

 

 

dosunoLos ácidos nucleicos modificados tienen un notable interés por sus aplicaciones en Biomedicina, como posibles agentes terapéuticos, y en Nanociencia, como potenciales constituyentes de dispositivos a escala nanométrica. Una modificación especialmente relevante es la substitución de un hidrógeno en la posición 2’ de la desoxiribosa del DNA por un átomo de flúor. El flúor es el elemento más electronegativo y altera la distribución electrónica de su entorno, provocando interacciones que no están presentes, o son mucho más débiles, en los ácidos nucleicos naturales. En dos artículos recientes, investigadores del IQFR en colaboración con colegas de la Universidad McGill de Canadá y del IRB en Barcelona, han descrito estos efectos a nivel estructural y analizado sus bases físico químicas, tanto en estructuras de doble cadena como en cuádruplex de guaninas.

Referencia:

N. Martín-Pintado, M. Yahyaee-Anzahaee, G. F. Deleavey, G. Portella, M. Orozco, M.J. Damha, and C. González.Dramatic effect of furanose C2´-substitution on structure and stability:  Directing the folding of the human telomeric quadruplex with a single fluorine atom.J. Am. Chem. Soc., 135, 5344-5347, 2013.doi: 10.1021/ja401954t

N. Martín-Pintado, G. F. Deleavey, G. Portella, R. Campos-Olivas, M. Orozco, M.J. Damha, and C. González.Backbone FC-H...O hydrogen bonds in 2´F-substituted nucleic acids.Angewandte Chemie Int Ed, en prensa, 2013.doi:10.1002/anie.201305710

 

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Investigadores del Departamento de Química – Física Biológica han obtenido una nueva familia de compuestos–monardina, azamonardina y análogos- fácilmente solubles en agua y que emiten fluorescencia azul con un rendimiento cuántico del 100%. Estas moléculas se producen en una simple reacción fluorogénica a temperatura ambiente, que transforma substancias no emisivas de relevancia biológica, como L-DOPA, dopamina, hidroxitirosol, etc. en fluoróforos estables con múltiples aplicaciones. Las nuevas estructuras moleculares contienen el sorprendente cromóforo que dio lugar a la primera mención histórica de la fluorescencia en 1565 (Acuña et al. Org. Lett. 2009, 11, 3020). En esa época el médico sevillano N. Monardes describió el misterioso “color” azul (fluorescencia) de la infusión de una madera medicinal ampliamente utilizada en la medicina popular azteca.

Referencia:

Synthesis and photophysics of novel biocompatible fluorescent oxocines and azocines in aqueous solution.

A.Ulises Acuña, Mónica Älvarez-Pérez, Marta Liras, Pedro B. Coto and Francisco Amat-Guerri.

Phys. Chem. Chem. Phys. Sept. 2013 (DOI: 10:1039/c3cp52228h)

 

nap2pNab2p es una proteína esencial en los procesos de formación y transporte de mRNPs (partículas ribonucleo-proteicas) en Saccharomyces cerevisiae. Su capacidad específica de reconocimiento de poly(A) RNA reside en una región que contiene 7 dominios “zinc finger” de tipo CCCH conociéndose con anterioridad la estructura de los tres últimos. En el laboratorio hemos resuelto utilizando la RMN la estructura de los primeros cuatro “zinc fingers” que muestran elementos novedosos en su plegamiento. Los dos primeros (Zf1 y Zf2) forman un tándem compacto estabilizado por una nueva hélice  que contacta ambos. Zf3 y Zf4 forman un segundo tándem en el que los centros metálicos se asocian en una estructura simétrica inédita con reconocimiento mutuo de las histidinas coordinantes del Zn2+. Estudios de RMN, anisotropía de fluorescencia y mutagénesis identifican a la hélice  del primer tándem y la superficie expuesta de Zf3 como la interfase de unión a RNA. Nuestros resultados permiten proponer un modelo de reconocimiento en el que Nab2p Zf1-4 coopera con Nab2p Zf5-7 para reconstituir la capacidad de unión a poly(A) de la proteína completa.

Referencia

Two Singular Types of CCCH Tandem Zinc Finger in Nab2p Contribute to Polyadenosine RNA Recognition.

Martínez-Lumbreras S1,3, Santiveri CM2,3, Mirassou Y1, Zorrilla S1,2, Pérez-Cañadillas JM1*.

Structure. 2013 Aug 28. doi: 10.1016/j.str.2013.07.019.

1 IQFR-CSIC; 2 CIB-CSIC; 3 equal contribution;*corresponding author

 

Figure-4A smallLa pared bacteriana es un polímero complejo que está en constante equilibrio entre su síntesis y su reciclaje. AmpDh3, una proteasa dependiente de Zn periplásmica del patógeno Pseudomonas aeruginosa, está involucrada directamente en este proceso de reciclaje. En este trabajo documentamos las reacciones que esta enzima lleva a cabo en la pared bacteriana (la hidrólisis de los péptidos del peptidoglicano, el mayor componente de la pared celular). Nuestro trabajo indica que la mayor parte de las reacciones tienen lugar en la porción insoluble de la pared. Mostramos que AmpDh3 es tetramérica tanto en solución como en el cristal. La estructura cristalográfica de la enzima en complejo con dos ligandos sintéticos presentes en la pared indica que un anclaje multivalente de AmpDh3 sobre la pared bacteriana y apunta a una actividad procesiva durante el remodelado.

 

 

      Referencia:

Lee, M.; Artola-Recolons, C.; Carrasco-López, C.; Martínez-Caballero, S.; Hesek, D.; Spink, E.; Lastochkin, E.; Zhang, W.; Hellman, L.; Boggess, B.; Hermoso*, J.; Mobashery*, S.

      Cell-Wall Remodeling by the Zinc-Protease AmpDh3 from Pseudomonas aeruginosa

      J. Am. Chem. Soc. 2013; 12605-12607.

 

ampdh2-verybigAmpDh2, una proteasa dependiente de Zn, es un factor de virulencia de Pseudomonas aeruginosa, un problemático patógeno humano. Hasta el momento se desconoce el mecanismo por el cual la proteasa está involucrada en la virulencia, pero se sabe que está implicada en el reciclaje de la pared bacteriana. Una investigación dirigida por el Instituto de Química-Física Rocasolano y la University of Notre Dame (Indiana, USA) ha proporcionado avances en el mecanismo de acción de la AmpDh2. Se investigó la reacción de AmpDh2 con la pared bacteriana y se caracterizaron nueve distintos productos mediante LC/MS/MS (cromatrografía líquida acoplada a espectrómetros de masa en tándem). La enzima hidroliza tanto cadenas únicas como conectadas con péptidos. Se resolvieron tres estructuras cristalográficas a alta resolución, la de la apo-enzima y las de dos complejos con los productos de la reacción. Las estructuras muestran cómo la proteína dimérica interacciona con la cara interna de la membrana externa de la bacteria y como la superficie del diméro puede acomodar una doble cadena de peptidoglicano conectada por péptidos. En este trabajo hemos por tanto, revelado la naturaleza de las reacciones de AmpDh2 con el sáculo bacteriano y hemos determinado la estructura de la enzima que revela la importancia del dímero para acomodar largos segmentos de la pared bacteriana. El presente estudio muestra, por primera vez y a resolución atómica, las características estructurales de etre factor de virulencia de P. areruginosa en las reacciones que lleva a cabo y que son las bases de su manifestación de virulencia.

Referencia:

Siseth Martínez-Caballero, Mijoon Lee, Cecilia Artola-Recolons, César Carrasco-López, Dusan Hesek, Edward Spink, Elena Lastochkin, Weilie Zhang, Lance M. Hellman, Bill Boggess, Shahriar Mobashery* and Juan A. Hermoso*

Reaction products and the X-ray structure of AmpDh2, a virulence determinant of Pseudomonas aeruginosa.

Journal of the American Chemical Society (2013) 135, - (in press)  (doi:10.1021/ja405464b)

Generación, caracterización y control de plasmas de ablación láser

Miércoles 3 Julio 2013

12:00 Salón de Actos

Usualmente se considera que las superficies de los óxidos son pocos reactivas, incluso cuando están catalizando reacciones químicas. Pero investigadores del Instituto de Química-Física “Rocasolano” en estrecha colaboración con los investigadores de Sandia National Labs (EE.UU), mostraron que esta opinión es incorrecta para la magnetita (Fe3O4), un importante catalizador utilizado industrialmente en la producción de hidrogeno (WGSR). La microscopía de electrones de baja energía (LEEM) revela, en tiempo real, que los escalones de la superficie de la magnetita avanzan continuamente durante la exposición a oxígeno. El hierro necesario para el crecimiento de nueva magnetita viene del interior del material. En el articulo que se acaba de publicar en el JACS se explica que la primera etapa de oxidación, la adsorción de oxígeno, ocurre uniformemente sobre las terrazas de magnetita, en contraste con la suposición común en catálisis heterogénea, que las reacciones redox ocurren en los escalones de la superficie. Además, esta investigación establece que los ciclos redox catalítico en la magnetita no implican crear y destruir vacantes de oxígeno, como se supone usualmente, sin embargo los ciclos catalíticos evolucionan a través de la formación de vacantes de hierro que migran hacia el interior del cristal.

1(a-d) Imágenes de microscopía de electrones de baja energía de Fe3O4(100) expuesta a O2. Las bandas en contraste claros/oscuros representan las terrazas atómicas del cristal de magnetita. Las líneas rojas muestran el avance de un escalón. Campo de visión = 20 µm. (e) Topografía de escalón espiral. (f) Modelo de crecimiento de Fe3O4 (100) en la superficie.

 

2

 

 (e)

 

 

 

 

Shu Nie,1 Elena Starodub,1 Matteo Monti,2 David Siegel,1 Lucía Vergara,2 Farid El Gabaly,1 Norman Bartelt,1 Juan de la Figuera,2 and Kevin McCarty1, Insight into magnetite’s redox catalysis from observing surface morphology during oxidation, J. Am. Chem. Soc., in press (2013). 1 = SNL, 2 = IQFR

 

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