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En sus 88 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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"Explorando Patrones de Glicosilación de Bacterias Patógenas y Vesículas Extracelulares como Marcadores para Receptores Endógenos"

Miércoles 11 de junio

Salón de actos, 12:00

Estructura de vacantes de oxígeno en el óxido de cerio reducible y función catalíticauna perspectiva teórica del papel de la localización del exceso de carga



Viernes 6 de junio

Aula 300, 10:30

"Mecanismos de Reconocimiento de Proteínas +TIPS (Tip Interacting Proteins)"

Viernes 6 de junio

Aula 300, 12:00

"Búsqueda de nuevas léctinas fúngicas con estructura trébol beta: desarrollo de nuevas aplicaciones biotecnológicas"

Jueves 22 de Mayo

Salón de Actos 12:00

Universidad Texas A&M

“Entropy vs. Mixing: What Determines Complexity”

Martes 27 de Mayo

Salón de actos, 12:00

xtal libroM. Martínez-Ripoll, J.A. Hermoso & Armando Albert (coord.), CSIC-Catarata (2014), 196 pp., ISBN: 978-84-00-09800-1.

Un libro de divulgación científica en el contexto del Año Internacional de la Cristalografía 2014.

Se puede encontrar un ejemplar en la biblioteca del IQFR.

A book for scientific dissemination in the context of the International Year of Crystallography 2014 (IYCr2014).

You may find a copy at the IQFR library.

cover-1Una investigación liderada por el Instituto Rocasolano y la Universidad Noruega de Ciencias de la Vida ha determinado la estructura tridimensional de la proteína PcsB, esencial en el proceso de división celular de la bacteria patógena del neumococo, responsable de neumonías y meningitis. Este conocimiento podría contribuir al desarrollo de antibióticos más eficaces y vacunas contra el neumococo. El estudio ha sido publicado en la revista Nature Communications.

En este trabajo se ha estudiado el mecanismo de división del neumococo (Streptococcus pneumoniae) y se ha determinado la estructura tridimensional de la PcsB mediante cristalografía de rayos X. La PcsB tiene una estructura única, formada por dos módulos: uno responsable de la degradación de la pared bacteriana, y el otro, alargado en forma de “V”, que funciona como “pinzas moleculares” que sujetan al primero en un estado inactivo. La activación requiere un aporte de energía para abrir “las pinzas moleculares” que sería proporcionado por otro complejo de proteínas, el complejo FtSEX. La apertura de las pinzas liberaría al módulo de degradación que puede así romper la pared de la bacteria. El mecanismo permite, pues, la activación de PcsB solamente en el momento necesario, el de la división de la célula.

El conocimiento de este mecanismo celular podría tener dos principales aplicaciones: en el desarrollo de nuevos fármacos y el desarrollo de una nueva generación de vacunas. La proteína PcsB está expuesta en la superficie del neumococo y está excepcionalmente conservada entre las cepas clínicas de esta bacteria, por lo que se ha demostrado como un candidato ideal para el desarrollo de las nuevas vacunas contra el neumococo.

Sergio G. Bartual, Daniel Straume, Gro Anita Stamsås, Inés G. Muñoz, Carlos Alfonso, Martín Martínez-Ripoll, Leiv Sigve Håvarstein* & Juan A. Hermoso *

Structural basis of PcsB-mediated cell separation in Streptococcus pneumoniae

Nature Communications (2014). DOI: 10.1038/ncomms4842

Detener el tiempo: pulsos de luz para observar cambios ultrarrápidos

Thursday, May 8th

Assembly hall 12:00