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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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pbp2a complexEl mecanismo de actuación de los antibióticos β-lactámicos es el bloqueo irreversible de las enzimas implicadas en la biosíntesis del peptidoclicano de la pared celular bacteriana. El patógeno Gram-positivo Staphylococcus aureus emplea un mecanismo de resistencia basado en una enzima (PBP2a) que participa en esta ruta biosintética y que es capaz de discriminar eficientemente entre antibióticos β-lactámicos PBP2a y el peptidoglicano. La base de esta discriminación tan eficiente es un sitio alostérico (lejos del sitio activo) que, cuando está ocupado, desencadena un cambio conformacional que origina la apertura del sitio activo, realineando la conformación de los aminoácidos clave para permitir la catálisis. Mediante una combinación de diferentes técnicas (cristalografía de rayos X y análisis computacional mediante dinámica molecular y mecánica cuántica), nuestros resultados aportan información crucial sobre el mecanismo de regulación de PBP2a, una proteína clave en el mecanismo de resistencia primaria a antibióticos, proporcionando información detallada acerca de las bases estructurales de la comunicación entre el sitio alostérico y el sitio catalítico. Además, este estudio revela cómo los β-lactámicos mimetizan los substratos del peptidoglicano como punto de partida para el entendimiento de las mutaciones de resistencia emergentes en PBP2a. Este trabajo es parte de un esfuerzo colaborativo entre el IQFR y la Universidad de Notre Dame (Indiana, USA).

Mahasenan, K.; Molina, R.; Bouley, R.; Batuecas, M.; Fisher, J.; Hermoso, J.A.; Chang, M. and Mobashery*, S. “Conformational dynamics in penicillin-binding protein 2a of methicillin-resistant Staphylococcus aureus, allosteric communication network and enablement of catalysis”. J. Am. Chem. Soc. (2017).
DOI: 10.1021/jacs.6b12565

 

LUNES, 29 DE FEBRERO DE 2016, MADRID

Libro de abstracts

Programa

foto III simposio jovenes 201610:20 - 10:30 BIENVENIDA Y PRESENTACIÓN

10:30 - 12:30 CHARLAS CORTAS

  1. Alejandra Angela Carriles Linares · IQFR. "Structural Biology: From Protein Crystallization to Drug Design"
  2. Elsa Franco Echevarría · IQFR. "Estudios cristalográficos de una IPK de mamífero". 3er premio.
  3. Fernando Serranía · IQFR. "Espectroscopía LP-DOAS: una técnica para la detección de especies atmosféricas en concentración sub partes por millón". 1er premio.
  4. Maria Muñiz Unamunzaga · IQFR. "Impacto de la química de halógenos en la calidad del aire de ciudades costeras"
  5. Erney Ramírez Aportela · IQFR. “FRODOCK 2.0: Fast Protein-Protein docking server”
  6. María Sebastián · U. de Zaragoza. “Comparing Two Bacterial FAD Synthetases: Little Variations yet Big Differences”
  7. Héctor Zamora Carreras · IQFR. “Investigating the Mechanism of Action of the Membrane-Active Peptide BP11 by Alanine Scan and 2H ssNMR”. 2nd premio.
  8. Sandra Ruiz Gómez · U. Complutense de Madrid. “Desarrollo de supercondensadores de grafeno funcionalizados con óxidos metálicos para aplicaciones en energía”
  9. Aránzazu Gallego García · U. de Murcia. “Función de la proteína CdnL en las bacterias Myxococcus xanthus y Caulobacter crescentus”

12:30 - 13:30 SESIÓN DE CARTELES

con la participación adicional de: 

  1. Manuel Alberto Iglesias Bexiga · IQFR. “Nueva familia de inhibidores de LytA, la principal autolisina de Streptococcus pneumoniae”
  2. Noemí Bustamante · IQFR. “Insights of a Novel Kind of Cell Wall Binding Domain that Cleaves the Peptidoglycan Muropeptide: The CW_7 Motif”

13:40 ENTREGA DE PREMIOS Y DESPEDIDA

 

Orrego-et-alSe ha diseñado un nuevo método para relacionar propiedades dinámicas y la función de proteínas inmovilizadas en microesferas de agarosa. La movilidad de las proteínas se cuantifica en cualquier localización de la microesfera, a diferentes profundidades (0-100 µm), con resolución espacial de 500-600 nm, a partir de imágenes de anisotropía de fluorescencia de secciones ópticas de las esferas. Se propone una escala general de movilidad de proteínas, que es independiente de la configuración instrumental y de la sonda fluorescente. La movilidad de la macromolécula es muy sensible al tipo de química de inmovilización, así como a la microestructura porosa del hidrogel, condicionada por la química de inmovilización. Los resultados obtenidos pueden ayudar a conseguir catalizadores heterogéneos más estables con interés para el biodiesel y las industrias de alimentos.

Orrego AH, García C, Mancheño JM, Guisán JM, Lillo MP, López-Gallego F
"Two-Photon Fluorescence Anisotropy Imaging to Elucidate the Dynamics and the Stability of Immobilized Proteins" J Phys Chem B (2016) 120, 485-491.
DOI: 10.1021/acs.jpcb.5b12385

 

webCristalografía es la ciencia que nos ilustra sobre la naturaleza de los cristales y cómo éstos nos han llevado al conocimiento de la forma y dimensiones de las moléculas, de las hormonas, los ácidos nucleicos, los enzimas, las proteínas..., a qué se deben sus propiedades y cómo podemos entender su funcionamiento en una reacción química, en un tubo de ensayo, o en el interior de un ser vivo. El Departamento de Cristalografía y Biología Estructural ofrece una web reconocida internacionalmente para su aprendizaje: http://www.xtal.iqfr.csic.es/Cristalografia/.
Escrita en dos idiomas (español e inglés), esta web, fue anunciada por la Unión Internacional de Cristalografía (http://bit.ly/dHj0Q0) y seleccionada como uno de los sitios de más interés para el aprendizaje y educación en cristalografía (http://bit.ly/1zCsBOX). Fue también recogida como tal en la web conmemorativa de 2014 Año Internacional de la Cristalografía (http://bit.ly/1BYMGyd) y sugerida como fuente de enseñanza para los laboratorios asociados a la UNESCO para la competición sobre crecimiento cristalino (http://bit.ly/1DXoqxP) y se ofrece como una de las mejores herramientas de aprendizaje en línea por varias universidades de EEUU (véase, por ejemplo: http://bit.ly/guMQax, http://bit.ly/gCLbYk). Tal como puede consultarse a través de cualquiera de sus contadores de visitas externas, acumula más de 1.500 visitantes diarios diferentes, distribuidos por todos los países del mundo, pero especialmente por EEUU, Europa, India y los países de América Latina.

 

El pasado mes de diciembre de 2015 falleció en Madrid el Prof. R. Moreno, destacado especialista en instrumentación científica histórica, a quién debemos la documentación y cuidadosa restauración de los instrumentos históricos expuestos en nuestro Instituto y en otros centros del CSIC.

 

TerremotoUn terremoto de magnitud 5.2 en la escala Richter  ha sacudido la  tarde del 23 de Febrero de 2015 a las 17:16 horas la zona centro de la península, según ha confirmado el Instituto Geográfico Nacional. El epicentro del movimiento sísmico se ha situado a 17 Km de profundidad de la localidad albaceteña de  Ossa de Montiel.

 

En el Instituto de Química Física Rocasolano (IQFR) de Madrid, que dista aproximadamente 180 Km de dicha localidad, se ha sentido el terremoto, y ha quedado registrado en el experimento que se estaba realizando en el Laboratorio de RMN Manuel Rico.

 

En la figura se observa como la señal del experimento de RMN aparece perturbada por dicho terremoto a la hora indicada.

 

 

"Manipulación de las propiedades físicas de virus basada en la estructura"

 Dr. Mauricio G. Mateu (Centro de Biología Molecular)

Viernes 27 febrero

Sala 300, 12:00

II Simposio de Jóvenes Investigadores del IQFR
 
 * Sesión de Charlas Cortas     10 - 12 horas
 * Sesión de Carteles           12 - 13
 * Asamblea del Instituto       13 - 13:30
 
Jueves 26 de febrero en el Salón de Actos

¿Para qué sirve...? ¿...un seminario? ¿...una zeolita? ¿...un experimento? ¿...una simulación?

Vicente Sánchez Gil

Miércoles 25 de febrero

Salón de actos, 12:00

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La situación de la resistencia bacteriana es hoy en día muy preocupante y un problema de salud mundial. La organización mundial de la salud OMS advierte en un reciente informe de la amenaza de este problema: un altísimo porcentaje de las infecciones adquiridas en hospitales están causadas por bacterias altamente resistentes tales como el MRSA (del inglés Methicillin Resistant Staphylococcus aureus) o bacterias Gram-negativas multiresistentes.
La clave de la resistencia de MRSA a los antibióticos beta-lactámicos (como los derivados de la penicilina) es la proteína PBP2a, que está implicada en la biosíntesis de la pared bacteriana del patógeno. En bacterias susceptibles a estos antibióticos las proteínas encargadas de la construcción de dicha pared se ven bloqueadas por los agentes y permiten su paso. Sin embargo, en el caso del Staphylococcus aureus, PBP2a es insensible a ese bloqueo y permite al patógeno continuar con su ciclo celular aún en presencia de antibióticos.
Un consorcio internacional en el que ha participado el Instituto de Química-Física Rocasolano ha descubierto una nueva clase de antibióticos a partir de estudios in silico y síntesis química de derivados de quinazolinonas. Los estudios in vivo han demostrado su eficacia frente al MRSA. Este nuevo antibiótico bloquea la biosíntesis de la pared bacteriana mediante la unión a la proteína PBP2a, tal y como se ha comprobado funcional y estructuralmente. El trabajo de investigación ha demostrado que este nuevo antibiótico se une también a PBP1 de S. aureus ampliando su espectro de uso. Esta nueva clase de antibióticos abre una nueva puerta en la lucha contra las infecciones del MRSA.

Referencia:
Bouley, R.; Kumarasiri, M.; Peng, Z.; Otero, L.; Song, W.; Suckow, M.; Schroeder, V.; Wolter, W.; Lastochkin, E.; Antunes, N.; Pi, H.; Vakulenko, S.; Hermoso, J.; Chang, M.; Mobashery, S. Discovery of Antibiotic (E)-3-(3-Carboxyphenyl)-2-(4-cyanostyryl)quinazolin-4(3H)-one, J. Am. Chem. Soc. 2015, 137, 1738-1741.

 

leem and peemLa magnetita es el material magnético más antiguo conocido por la Humanidad. Con aplicaciones en catálisis y el almacenamiento magnetico de la información, se ha propuesto su uso en espintrónica. Sin embargo, sus propiedades magnéticas superficiales siguen siendo objeto de discusión. Una propiedad básica es el momento magnético, que en superficie puede diferir de su valor en volumen. Precisamente su valor en superficie y en intercaras es crucial para su uso en dispositivos que manipulen el spin para el manejo de información.

El primer trabajo basado en el uso del único microscopío electrónico de electrones de baja energía y fotoelectrones de España, sito en el sincrotrón Alba en Barcelona, acaba de ser publicado. La investigación, fruto de la colaboración entre investigadores del Instituto de Química Física "Rocasolano" y del propio sincrotrón Alba, ha empleado la altísima sensibilidad superficial y capacidades
multi-técnica de dicho microscopio para caracterizar el momento magnético de la superficie de la magnetita, encontrando que viene determinado de forma crucial por la estructura atómica local.

Laura Martín-García, Raquel Gargallo-Caballero, Matteo Monti, Michael Foerster, José F. Marco, Lucía Aballe, y Juan de la Figuera, "Spin and orbital magnetic moment of reconstructed √2x√2R45º magnetite(001)", Phys. Rev. B (Rapid Comm) 91 (2015) 020408(R).

Enlace CSIC.

 

"A Novel Structure of a Cross-Beta Spine Implicated in Amyotrophic Lateral Sclerosis"

Miguel Mompeán

Miércoles 11 de febrero

Salón de actos, 12:00

ULTRASOFT, CLUSTER-FORMING SYSTEMS UNDER COMPRESSION
Martes 4 de marzo a las 12:00 en el aula 300

"Dynamics and phase transitions of complex fluids on porous glasses"

Miércoles 9 de abril

Salón de actos, 12:00

El próximo lunes, día 17, a las 10 h, vendrá Carlos Villar, de Bruker, a darnos el Seminario sobre uso del FTIR Tensor-27. (Unas 3 h aprox.). Va traer alguna celda de líquidos, o similar, y un ATR.

 El espectrómetro de FTIR de Bruker Tensor-27 es un equipo de uso común del IQFR, situado en el laboratorio de Técnicas Biofísicas, sala 324.

brukerFTIR

A partir de las 13:00-13:30 habrá un encuentro para despedir a Isabel Cabo como gerente del Instituto con motivo de su jubilación. Tendrá lugar en la zona central de la planta segunda, enfrente de la sala 300.

Jueves 20 de febrero

10:00-12:00 Charlas en el salón de actos

12:00-14:00 Exposición de pósters en el hall del Instituto

Miércoles 19 de febrero a las 12:00 en el salón de actos

“The Oldest Metal-Insulator Transition in Condensed Matter: the Verwey Transition of Magnetite, from the Bulk to the Surface”

Miércoles 12 de febrero

Salón de actos, 12:00