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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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Este Año el IQFR Duplica el Número de Actividades que Va a Realizar en el Marco de la Semana de la Ciencia.

Los días jueves 10 y viernes 11 de noviembre, tendremos días de puertas abiertas con charlas demostrativas seguidas con visitas a los laboratorios. El día 10, pondremos el foco sobre la investigación con una vertiente biológica, mientras el día 11 tendrá protagonismo la investigación con láseres, química atmosférica y nanomateriales. Estas actividades están principalmente dirigidas a los estudiantes de bachillerato.

**Se busca estudiantes de doctorando o técnicos jóvenes para servir como guías para las visitas a los laboratorios.**

Además, los días miércoles 16, jueves 17 y viernes 18 de noviembre, hemos programado tres encuentros y charlas con científicos sobre la resistencia de plantas a sequías, haciendo películas con electrones y amiloides respectivamente, desde las 18 - 19 horas de la tarde. Estas actividades son para una audiencia general, ¡QUE VENGA TODO EL MUNDO!

Tras la jubilación de Luis de la Vega, para facilitar las reservas a estas actividades, hemos puesto en marcha un Gestor:

reservas_sc16@iqfr.csic.es

Las escuelas o personas interesadas en asistir a las actividades deben escribir a esta dirección, indicando el nombre de la actividad que les interese, el nombre de la escuela, el número de estudiantes que quisieran acudir, y el nombre y un número de teléfono de la persona responsable.

Por otra parte, el día 8 de noviembre de 2016, habrá un taller de limpieza con láseres (5 sesiones de 45 minutos entra las 10 y 14 horas). Las personas interesadas en este taller deben contactar con Mohamed Oujja (m.oujja@iqfr.csic.es).

Por favor, tengan en cuenta que por las normas de la CAM, no podemos aceptar o gestionar reservas antes del 24 de octubre.

ParaBioF-small

Sólo un 2% del genoma codifica proteínas. ¿Qué hace el resto? ¿Cómo es su estructura?. Una de la regiones más interesantes y desconocidas en el genoma de la célula eucariota es el centrómero. En dos trabajos recientes, investigadores del IQFR y del CBMSO, en colaboración con otros grupos internacionales, han demostrado que secuencias centroméricas de organismos tan distantes evolutivamente como la mosca del vinagre y el ser humano son capaces de plegarse in vitro formando estructuras secundarias del mismo tipo, denominadas “i-motif”. La prevalencia de estas estructuras en secuencias centroméricas de organismos tan dispares sugiere que este motivo podría estar involucrado en la organización estructural del centrómero. Si así fuese, el ADN centromérico podría haberse seleccionado durante la evolución, no por su secuencia primaria, sino por su capacidad para formar este tipo de estructura no canónica. 
 
Estos dos trabajos son resultado de una colaboración con nuestro colega y amigo, Alfredo Villasante, a cuya memoria están dedicados.
 
M. Garavís, N. Escaja, V. Gabelica,  A. Villasante and C. González. Centromeric alpha-satellite DNA adopts dimeric i-motif structures capped by AT Hoogsteen base pairs. Chemistry-A Eur. J., 21, 9816-9824, 2015. doi: 10.1002/chem.201500448 (artículo del mes SBE, junio 2015)
 
M. Garavís, M. Méndez-Lago, V. Gabelica, S. L. Whitehead  G. González, and A. Villasante. The structure of an endogenous Drosophila centromere reveals the prevalence of tandemly repeated sequences able to form i-motifs. Sci. Rep., 5, 13307, 2015. doi: 10.1038/srep13307
 
 

nanoestructuras-ferrita

Las nuevas técnicas desarrolladas en este trabajo permiten crecer islas ultrafinas de ferrita de cobalto de hasta 100 μm2, con una superficie atómicamente plana y libres de fronteras de antifase. La concentración extremadamente baja de defectos en dichas construcciones da lugar a un orden magnético robusto con dominios magnéticos excepcionalmente grandes, incluso para espesores inferiores a 1 nm. Estas propiedades excepcionales hacen posible la evaluación de la influencia de efectos extrínsecos en el anclado de paredes de dominio. El trabajo ha sido realizado por investigadores del Instituto de Química-Física "Rocasolano" y otros institutos del CSIC (ICV, ICMM) en colaboración con investigadores asociados al sincrotrón Alba.

 

L. Martín-García, A. Quesada, C. Munuera, J.F. Fernández, M. García-Hernández, M. Foerster, L. Aballe, J. de la Figuera. Atomically flat ultrathin cobalt ferrite islands.Advanced Materials. DOI: 10.1002/adma.201502799

 

 

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Investigadores del Departamento de Química – Física Biológica han obtenido una nueva familia de compuestos–monardina, azamonardina y análogos- fácilmente solubles en agua y que emiten fluorescencia azul con un rendimiento cuántico del 100%. Estas moléculas se producen en una simple reacción fluorogénica a temperatura ambiente, que transforma substancias no emisivas de relevancia biológica, como L-DOPA, dopamina, hidroxitirosol, etc. en fluoróforos estables con múltiples aplicaciones. Las nuevas estructuras moleculares contienen el sorprendente cromóforo que dio lugar a la primera mención histórica de la fluorescencia en 1565 (Acuña et al. Org. Lett. 2009, 11, 3020). En esa época el médico sevillano N. Monardes describió el misterioso “color” azul (fluorescencia) de la infusión de una madera medicinal ampliamente utilizada en la medicina popular azteca.

Referencia:

Synthesis and photophysics of novel biocompatible fluorescent oxocines and azocines in aqueous solution.

A.Ulises Acuña, Mónica Älvarez-Pérez, Marta Liras, Pedro B. Coto and Francisco Amat-Guerri.

Phys. Chem. Chem. Phys. Sept. 2013 (DOI: 10:1039/c3cp52228h)

 

nap2pNab2p es una proteína esencial en los procesos de formación y transporte de mRNPs (partículas ribonucleo-proteicas) en Saccharomyces cerevisiae. Su capacidad específica de reconocimiento de poly(A) RNA reside en una región que contiene 7 dominios “zinc finger” de tipo CCCH conociéndose con anterioridad la estructura de los tres últimos. En el laboratorio hemos resuelto utilizando la RMN la estructura de los primeros cuatro “zinc fingers” que muestran elementos novedosos en su plegamiento. Los dos primeros (Zf1 y Zf2) forman un tándem compacto estabilizado por una nueva hélice  que contacta ambos. Zf3 y Zf4 forman un segundo tándem en el que los centros metálicos se asocian en una estructura simétrica inédita con reconocimiento mutuo de las histidinas coordinantes del Zn2+. Estudios de RMN, anisotropía de fluorescencia y mutagénesis identifican a la hélice  del primer tándem y la superficie expuesta de Zf3 como la interfase de unión a RNA. Nuestros resultados permiten proponer un modelo de reconocimiento en el que Nab2p Zf1-4 coopera con Nab2p Zf5-7 para reconstituir la capacidad de unión a poly(A) de la proteína completa.

Referencia

Two Singular Types of CCCH Tandem Zinc Finger in Nab2p Contribute to Polyadenosine RNA Recognition.

Martínez-Lumbreras S1,3, Santiveri CM2,3, Mirassou Y1, Zorrilla S1,2, Pérez-Cañadillas JM1*.

Structure. 2013 Aug 28. doi: 10.1016/j.str.2013.07.019.

1 IQFR-CSIC; 2 CIB-CSIC; 3 equal contribution;*corresponding author

 

Figure-4A smallLa pared bacteriana es un polímero complejo que está en constante equilibrio entre su síntesis y su reciclaje. AmpDh3, una proteasa dependiente de Zn periplásmica del patógeno Pseudomonas aeruginosa, está involucrada directamente en este proceso de reciclaje. En este trabajo documentamos las reacciones que esta enzima lleva a cabo en la pared bacteriana (la hidrólisis de los péptidos del peptidoglicano, el mayor componente de la pared celular). Nuestro trabajo indica que la mayor parte de las reacciones tienen lugar en la porción insoluble de la pared. Mostramos que AmpDh3 es tetramérica tanto en solución como en el cristal. La estructura cristalográfica de la enzima en complejo con dos ligandos sintéticos presentes en la pared indica que un anclaje multivalente de AmpDh3 sobre la pared bacteriana y apunta a una actividad procesiva durante el remodelado.

 

 

      Referencia:

Lee, M.; Artola-Recolons, C.; Carrasco-López, C.; Martínez-Caballero, S.; Hesek, D.; Spink, E.; Lastochkin, E.; Zhang, W.; Hellman, L.; Boggess, B.; Hermoso*, J.; Mobashery*, S.

      Cell-Wall Remodeling by the Zinc-Protease AmpDh3 from Pseudomonas aeruginosa

      J. Am. Chem. Soc. 2013; 12605-12607.