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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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GFCThe Final Conference of the GLYCOPHARM project  will take place at the Institute of Physical Chemistry  Rocasolano (IQFR, CSICa) from Wednesday 27 to Friday 29, July 2016, in Madrid.

GLYCOPHARM is a Marie Curie Initial Training Network devised to offer training to young researchers in the interdisciplinary field of glycosciences. The research programme of this project is aimed at the development of innovative therapeutic agents and strategies, new diagnostic/prognostic tests and new methodologies, e.g., for drug screening. GLYCOPHARM focuses on a family of endogenous lectins, the galectins, which play key roles in many clinically relevant processes, including cancer and the immune and inflammatory processes. 

The conference will be also open to external participants.

Detailed information is available on the program.

Contact details: bmorales@iqfr.csic.es

 

GFCLa conferencia final del proyecto GLYCOPHARM project tendrá lugar en el Instituto de Química Física "RocasolanO" (IQFR, CSIC) desde el miércoles 27 al viernes 29 de julio de 2016, en Madrid.

GLYCOPHARM una ITN Marie Curie diseñada para enseñar a investigadores en fase inicial en el campo interdisciplinar de glicociencias. El programa de investigación de este proyecto está dirigido al desarrollo de nuevas metodologías, desorrollos de agentes terapéuticos innovadores, y nuevas estrategias por ejemplo para el cribado de medicamentos. GLYCOPHARM se centra en un familia de lectinas endógenas, las galactinas, que llevan a cabo un papel fundamental en muchos procesos clínicos relevantes, incluyendo procesos cancerígenos, inflamatorios y del sistema inmunológico.

 

La conferencia también está abierta a participantes externos.

La información detallada se encuentra disponible en el programa de las sesiones. 

Para más detalles, contactar con: bmorales@iqfr.csic.es

 

GPDH

La enzima galactitol-1-fosfato 5-deshidrogenasa (GPDH) pertenece a la superfamilia de las deshidrogenasas/reductasas de cadena media (MDR), un grupo de enzimas cuyo miembro más conocido, la alcohol deshidrogenasa de hígado de caballo, se lleva estudiando desde hace más de cuarenta años. GPDH cataliza la oxidación de L-galactitol-1-fosfato, originando D-tagatosa-6-fosfato para lo cual requiere zinc y NAD+. José M. Mancheño (Dept. de Cristalografía), en colaboración con los investigadores Gert W. Kohring, Federico Gago y Rosario Muñoz, ha determinado la estructura de GPDH de Escherichia coli, tanto en ausencia como en presencia de análogos de sustrato (glicerol y Tris) y siempre con zinc en el centro catalítico. Sorprendentemente, en la región de contacto entre las subunidades de GPDH (la enzima es dimérica) se observa una cavidad interna muy grande, que probablemente facilita los cambios conformacionales que se producen en la enzima asociados a la catálisis y que no ha sido observada en ningún otro miembro de las MDR. El modo de unión del glicerol revela por primera vez en esta superfamilia un átomo de zinc penta-coordinado con un análogo de sustrato, así como una interacción entre un grupo hidroxilo primario y un residuo ácido del centro catalítico (Glu144). Esta última interacción fue propuesta hace más de treinta años aunque nunca demostrada experimentalmente. La información estructural obtenida, junto con análisis de modelado molecular de los complejos con D- y L-galactitol-1-fosfato, han revelado las bases estructurales de la enantioselectividad de GPDH.


Rocío Benavente, María Esteban-Torres, Gert-Wieland Kohring, Álvaro Cortés-Cabrera, Pedro A. Sánchez-Murcia, Federico Gago, Iván Acebrón, Blanca De Las Rivas, Rosario Muñoz, José M. Mancheño. “Enantioselective oxidation of galactitol-1-phosphate by galactitol-1-phosphate 5-dehydrogenase from Escherichia coli”. Acta Crystallographica (2015) D71, 1540-1554.
(doi: 10.1107/S1399004715009281)

 

rnaldaUna parte importante de los procesos dinámicos en moléculas transcurre en tiempos extraordinariamente cortos, del orden de los femtosegundos (1 fs = 10-15 s). Para estudiarlos es necesario emplear los "cronómetros" más rápidos que se pueden fabricar, que están constituidos por brevísimos pulsos de luz láser. En el Centro de Láseres Ultrarrápidos, el CLUR, de la Universidad Complutense de Madrid, un equipo de investigación en el que participa Rebeca de Nalda, del IQFR (CSIC), ha venido fotografiando "a cámara lenta" algunos de estos procesos ultrarrápidos en sistemas moleculares e intentando alcanzar un conocimiento íntimo de los fenómenos de interacción láser-materia subyacentes.

El nuevo ingrediente que se ha añadido recientemente a estos estudios es un pulso láser adicional que, más allá de la observación de la reacción, es capaz de modificarla, alterando los propios potenciales moleculares, y a través de ello, los productos de la reacción y las velocidades de los fragmentos en reacciones de ruptura. El trabajo se ha publicado en la revista Nature Chemistry, y en él se demuestra que el control fino de las propiedades de este pulso de luz láser "de control" permite utilizarlo como un verdadero "bisturí fotónico" para manipular las reacciones químicas, además de arrojar nueva luz sobre la dinámica de los complejos procesos moleculares.

M. E. Corrales, J. González-Vázquez, G. Balerdi, I. R. Solá, R. de Nalda, L. Bañares, Control of ultrafast molecular photodissociation by laser field induced potentials, Nature Chemistry (2014), doi:10.1038/nchem.2006

 

Matteo Monti
Instituto de Química Física "Rocasolano"
calle Serrano 119, Madrid
viernes 11 de julio, 11:30, Salón de actos
Supervisors: J.F. Marco, J. de la Figuera
 

Iron oxides are common compounds which are widespread in nature and constitute an important class of materials. Thinking about the importance of iron oxides for the humankind, magnetite, one of the most abundant magnetic minerals in earth's crust, comes to mind as a clear example. For many years, magnetite found a wide technological application range from navigation (compasses) to modern high density magnetic recording media. Moreover, iron oxides prepared in several nanostructure forms are also involved in environmental science, catalysis, biology, electronics, and other fields.


This dissertation studies several aspects of iron oxide grown on Ru(0001) and the modification of their properties when one dimension is reduced at the nanoscale limit. Since the preparation of iron oxides with defined structure and stoichiometry turned out to be not trivial, the basic understanding about the chemical and physical properties of ultrathin films becomes fundamental in order to tailor desired applications.
 
PDF of the PhD thesis: 
 

Matteo Monti
Instituto de Química Física "Rocasolano"
calle Serrano 119, Madrid
viernes 11 de julio, 11:30, Salón de actos
Supervisors: J.F. Marco, J. de la Figuera

Atomic-ensemble effects and non-covalent interactions at the electrode-electrolyte interface

Jueves 10 de julio a las 10:30 en el Salón de actos.

ampdh2-verybigAmpDh2, una proteasa dependiente de Zn, es un factor de virulencia de Pseudomonas aeruginosa, un problemático patógeno humano. Hasta el momento se desconoce el mecanismo por el cual la proteasa está involucrada en la virulencia, pero se sabe que está implicada en el reciclaje de la pared bacteriana. Una investigación dirigida por el Instituto de Química-Física Rocasolano y la University of Notre Dame (Indiana, USA) ha proporcionado avances en el mecanismo de acción de la AmpDh2. Se investigó la reacción de AmpDh2 con la pared bacteriana y se caracterizaron nueve distintos productos mediante LC/MS/MS (cromatrografía líquida acoplada a espectrómetros de masa en tándem). La enzima hidroliza tanto cadenas únicas como conectadas con péptidos. Se resolvieron tres estructuras cristalográficas a alta resolución, la de la apo-enzima y las de dos complejos con los productos de la reacción. Las estructuras muestran cómo la proteína dimérica interacciona con la cara interna de la membrana externa de la bacteria y como la superficie del diméro puede acomodar una doble cadena de peptidoglicano conectada por péptidos. En este trabajo hemos por tanto, revelado la naturaleza de las reacciones de AmpDh2 con el sáculo bacteriano y hemos determinado la estructura de la enzima que revela la importancia del dímero para acomodar largos segmentos de la pared bacteriana. El presente estudio muestra, por primera vez y a resolución atómica, las características estructurales de etre factor de virulencia de P. areruginosa en las reacciones que lleva a cabo y que son las bases de su manifestación de virulencia.

Referencia:

Siseth Martínez-Caballero, Mijoon Lee, Cecilia Artola-Recolons, César Carrasco-López, Dusan Hesek, Edward Spink, Elena Lastochkin, Weilie Zhang, Lance M. Hellman, Bill Boggess, Shahriar Mobashery* and Juan A. Hermoso*

Reaction products and the X-ray structure of AmpDh2, a virulence determinant of Pseudomonas aeruginosa.

Journal of the American Chemical Society (2013) 135, - (in press)  (doi:10.1021/ja405464b)

Generación, caracterización y control de plasmas de ablación láser

Miércoles 3 Julio 2013

12:00 Salón de Actos

Usualmente se considera que las superficies de los óxidos son pocos reactivas, incluso cuando están catalizando reacciones químicas. Pero investigadores del Instituto de Química-Física “Rocasolano” en estrecha colaboración con los investigadores de Sandia National Labs (EE.UU), mostraron que esta opinión es incorrecta para la magnetita (Fe3O4), un importante catalizador utilizado industrialmente en la producción de hidrogeno (WGSR). La microscopía de electrones de baja energía (LEEM) revela, en tiempo real, que los escalones de la superficie de la magnetita avanzan continuamente durante la exposición a oxígeno. El hierro necesario para el crecimiento de nueva magnetita viene del interior del material. En el articulo que se acaba de publicar en el JACS se explica que la primera etapa de oxidación, la adsorción de oxígeno, ocurre uniformemente sobre las terrazas de magnetita, en contraste con la suposición común en catálisis heterogénea, que las reacciones redox ocurren en los escalones de la superficie. Además, esta investigación establece que los ciclos redox catalítico en la magnetita no implican crear y destruir vacantes de oxígeno, como se supone usualmente, sin embargo los ciclos catalíticos evolucionan a través de la formación de vacantes de hierro que migran hacia el interior del cristal.

1(a-d) Imágenes de microscopía de electrones de baja energía de Fe3O4(100) expuesta a O2. Las bandas en contraste claros/oscuros representan las terrazas atómicas del cristal de magnetita. Las líneas rojas muestran el avance de un escalón. Campo de visión = 20 µm. (e) Topografía de escalón espiral. (f) Modelo de crecimiento de Fe3O4 (100) en la superficie.

 

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 (e)

 

 

 

 

Shu Nie,1 Elena Starodub,1 Matteo Monti,2 David Siegel,1 Lucía Vergara,2 Farid El Gabaly,1 Norman Bartelt,1 Juan de la Figuera,2 and Kevin McCarty1, Insight into magnetite’s redox catalysis from observing surface morphology during oxidation, J. Am. Chem. Soc., in press (2013). 1 = SNL, 2 = IQFR