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En sus 85 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

Hoy

15 Dic 2017;
10:00 -
Jornada científica y claustro
Diciembre 2017
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Coincidiendo con el aniversario del fallecimiento de nuestro compañero Noé García Almarza se ha publicado en Soft Matter uno de sus últimos trabajos de investigación y que ha sido, además, destacado en la portada interior de dicha revista.

Simposio Julio PalaciosEn el contexto de la Cátedra "Julio Palacios", creada por el CSIC en 2015, se ha organizado el Primer Simposio Internacional "Julio Palacios" El simposio, que se celebrará en La Coruña del 20 al 22 de Julio de 2016, tiene un carácter multidisciplinar y divulgativo, y está dirigido a todo tipo de público, especialmente estudiantes universitarios. Se trata de ofrecer un punto de encuentro y debate, sobre las fronteras de la ciencia actual. La inscripción será gratuita hasta cubrir aforo. Entre los ponentes figuran Ignacio Cirac, uno de los físicos teóricos más influyentes a nivel mundial en la actualidad, Douglas Klein, experto mundial en química matemática, Ángel Carracedo, experto en medicina genómica o Harald Helfgott, el matemático que ha demostrado recientemente la conjetura ternaria de Goldbach, datada en 1742.

Julio Palacios (1891-1970), físico y catedrático de la Universidad Central de Madrid (hoy en día Universidad Complutense) y científico del CSIC es considerado uno de los científicos más relevantes que ha dado España. Ocupó varios cargos y perteneció a diversas instituciones: fue vocal de la Junta para Ampliación de Estudios, presidente de la Real Sociedad Española de Física y Química, presidente de la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales y miembro de la Real Academia Española y Real Academia de Medicina, entre otros.

Más información en: jpalacios.iqfr.csic.es

 

MCS2016Nos complace anunciar la sexta edición de la Escuela de Cristalografía de Macromoléculas - MCS2016, que tiene lugar en Madrid, durante el mes de mayo de 2016, en el Departamento de Cristalografía y Biología Estructural del Instituto de Química Física "Rocasolano" del Consejo Superior de Investigaciones Científicas.
El MCS2016 está dirigido a 25 estudiantes, graduados y/o investigadores con experiencia previa en la cristalografía, que requieran una comprensión más profunda de las técnicas más avanzadas de la cristalografía para llevar a cabo sus proyectos de investigación. El programa de la escuela cubre aspectos como la preparación de la muestra, resolución del problema de las fases, la construcción de modelos tridimensionales, el refinamiento cristalográfico, así como la validación y análisis de los resultados estructurales.

 

HBC revised-MMREl descubrimiento de amiloides estables, compuestos únicamente por residuos polares, sorprendió a los eruditos que creían que la estabilidad conformacional de proteínas se debía mayoritariamente al denominado efecto hidrófobo. Estos amiloides, ricos en residuos de asparagina (Asn) y glutamina (Gln), forman extensas redes de enlaces de hidrógeno que cuando se alinean se fortalecen por efectos de cooperación debidos a la hiperpolarización de las cargas eléctricas. Aplicando la teoría del funcional de la densidad y el análisis de orbitales naturales enlazantes hemos pronosticado que estas redes de enlaces de hidrógeno, ricas en Asn y Gln, experimentan una cooperatividad especial que las estabiliza considerablemente con respecto a las redes que se forman entre las cadenas principales del esqueleto peptídico. Estos resultados, corroborados experimentalmente a través de medidas de conductividad eléctrica, unión a sondas específicas de amiloide y mediante resonancia magnética nuclear, pueden ser de gran utilidad para diseñar soluciones que induzcan la inhibición selectiva de amiloides polares e hidrófobos.

La figura muestra una representación esquemática de la densidad electrónica deslocalizada (sombreado azul) en las redes de enlaces de hidrógeno que se forman entre las cadenas laterales de Asn (izquierda) y en las formadas entre las cadenas peptídicas principales (derecha).

Miguel Mompeán, Aurora Nogales, Tiberio A. Ezquerra & Douglas V. Laurents ( "Complex System Assembly Underlies a Two-Tiered Model of Highly Delocalized Electrons" J. Phys. Chem. Lett. (2016) 7(10): 1859-1864.
(doi:10.1021/acs.jpclett.6b00699)

 

Reunión del Claustro Científico

Viernes 29 de mayo de 2015

10:00, salón de actos

"Glicomica funcional: hacia la aplicación biomédica"

Ioanna Kalograiaki

Miércoles 3 de junio

12:00, salón de actos

Conferencia: ATOMS AT PLAY AND THE CHALLENGE OF COMPUTATIONAL MATERIALS SCIENCE: FROM NANO- TO GEO-
Conferenciante: Profesor Neil L. Allan (Universidad de Bristol, Reino Unido)
Fecha: Viernes, 29 de Mayo de 2015
Hora: 12:00 horas
Lugar: Salón de Actos del IQFR (CSIC). C/Serrano, 119. Madrid

catedrajuliopalacios.iqfr.csic.es

"Current state of Fluorescence Micro-Spectroscopy Methods at the IQFR: Living cells and in vitro applications"

María Pilar Lillo

Miércoles 20 de mayo

Salón de actos, 12:00

"Amyloids: Friends or Foes"

Douglas Laurents

Miércoles 13 de mayo

Salón de Actos, 11:00 (Atención al cambio de hora)

"Mecanismos de Reconocimiento de Proteínas +TIPS (Tip Interacting Proteins)"

Viernes 6 de junio

Aula 300, 12:00

"Búsqueda de nuevas léctinas fúngicas con estructura trébol beta: desarrollo de nuevas aplicaciones biotecnológicas"

Jueves 22 de Mayo

Salón de Actos 12:00

Universidad Texas A&M

“Entropy vs. Mixing: What Determines Complexity”

Martes 27 de Mayo

Salón de actos, 12:00

xtal libroM. Martínez-Ripoll, J.A. Hermoso & Armando Albert (coord.), CSIC-Catarata (2014), 196 pp., ISBN: 978-84-00-09800-1.

Un libro de divulgación científica en el contexto del Año Internacional de la Cristalografía 2014.

Se puede encontrar un ejemplar en la biblioteca del IQFR.

A book for scientific dissemination in the context of the International Year of Crystallography 2014 (IYCr2014).

You may find a copy at the IQFR library.

cover-1Una investigación liderada por el Instituto Rocasolano y la Universidad Noruega de Ciencias de la Vida ha determinado la estructura tridimensional de la proteína PcsB, esencial en el proceso de división celular de la bacteria patógena del neumococo, responsable de neumonías y meningitis. Este conocimiento podría contribuir al desarrollo de antibióticos más eficaces y vacunas contra el neumococo. El estudio ha sido publicado en la revista Nature Communications.

En este trabajo se ha estudiado el mecanismo de división del neumococo (Streptococcus pneumoniae) y se ha determinado la estructura tridimensional de la PcsB mediante cristalografía de rayos X. La PcsB tiene una estructura única, formada por dos módulos: uno responsable de la degradación de la pared bacteriana, y el otro, alargado en forma de “V”, que funciona como “pinzas moleculares” que sujetan al primero en un estado inactivo. La activación requiere un aporte de energía para abrir “las pinzas moleculares” que sería proporcionado por otro complejo de proteínas, el complejo FtSEX. La apertura de las pinzas liberaría al módulo de degradación que puede así romper la pared de la bacteria. El mecanismo permite, pues, la activación de PcsB solamente en el momento necesario, el de la división de la célula.

El conocimiento de este mecanismo celular podría tener dos principales aplicaciones: en el desarrollo de nuevos fármacos y el desarrollo de una nueva generación de vacunas. La proteína PcsB está expuesta en la superficie del neumococo y está excepcionalmente conservada entre las cepas clínicas de esta bacteria, por lo que se ha demostrado como un candidato ideal para el desarrollo de las nuevas vacunas contra el neumococo.

Sergio G. Bartual, Daniel Straume, Gro Anita Stamsås, Inés G. Muñoz, Carlos Alfonso, Martín Martínez-Ripoll, Leiv Sigve Håvarstein* & Juan A. Hermoso *

Structural basis of PcsB-mediated cell separation in Streptococcus pneumoniae

Nature Communications (2014). DOI: 10.1038/ncomms4842

Modelado y simulación de procesos de adsorción en arcillas con pilares intercalados

12:00 Salón de Actos

Miércoles 12 de junio de 201

"Nonlocal effects in plasmonic devices: Exploring the quantum regime with the classical hydrodynamic approach"

Miércoles 5 de Junio de 2013

2013 JACS Davalos Investigadores del IQFR (J.Z. Dávalos, A. Guerrero, J. Gonzalez, A. Chana) en colaboración del Prof. T. Baer (University of North Carolina-USA) han determinado la acidez (GA) - en fase gaseosa- de grupos locales (hidroxilo y carboxilo) en ácidos hidroxicinámicos, aplicando el método cinético (EKM) en un espectrómetro de masas con fuente “electrospray” (ESI). Los ácidos hidroxicinámicos (como el cumárico o cafeico) son compuestos que se encuentran en sistemas biológicos (sobre todo del reino vegetal) en forma de ésteres de ácidos orgánicos o glucósidos; enlazados a proteínas o como ácidos libres.

La contribución más importante de este trabajo ha sido mostrar que es posible determinar las acideces (GAs) o las basicidades (GBs) –en fase gaseosa- en diversos sitios del desprotonación o de protonación en una misma molécula, solamente mediante un control cuidadoso de las condiciones experimentales en ESI; dado que la determinación de GA o GB de moléculas monofuncionales es mas bien habitual.

Este trabajo abre la implementación de nuevas metodologías experimentales (p. ejm. usando ESI-MS) que permiten obtener y cuantificar de modo preciso y fiable propiedades termodinámicas (como GA o GB) de diversos grupos locales dentro de una molécula multifuncional.

 

Referencia: Gas phase acidity measurement of local acidic groups in multifunctional species: Controlling the binding sites in hydroxycinnamic acids, A. Guerrero, T. Baer, A. Chana, F.J. González, and J.Z. Dávalos, J. Amer. Chem. Soc. (2013) DOI:10.1021/ja400571r 

 

 

"The multiple faces of RNA binding proteins"

29 de Mayo de 2013 

22 de mayo a las 10:00h en el salón de actos. Se convoca a todo el personal del Instituto a la reunión de presentación del programa de dirección que propone el Dr. Juan de la Figuera.

Imagen Tesis ReduLa Tesis titulada Electrocatalysis and surface nanostructuring: atomic ensemble effects and non-covalent interactions, cuya autora es la Dra. María Escudero Escribano, y que se realizó en el Instituto de Química Física "Rocasolano" bajo la dirección del Dr. Angel Cuesta Ciscar, ha recibido el Premio a la Mejor Tesis Doctoral de la Comunidad de Madrid del curso 2011-2012, otorgado por la Sección Territorial de Madrid de la Real Sociedad Española de Química (RSEQ). La investigación se basó en el uso de electrodos de Pt(111) modificados con cianuro con el fin de estudiar el papel de los agrupamientos atómicos en electrocatálisis y fabricar nanoestructuras basadas en un patrón molecular. La Tesis se puede descargar de Digital CSIC(http://hdl.handle.net/10261/42378).

 

Suc2 octa webUna investigación del IQFR han desvelado la estructura de la invertasa de Saccharomyces, una enzima de gran valor biotecnológico que además fue el modelo clásico sobre el que se desarrollaron teorías fundamentales de la ciencia bioquímica. En la investigación han participado también científicos del IATA (CSIC).

 

La invertasa, que cataliza la hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa, es una de las enzimas más utilizadas en la industria alimentaria y en la fermentación de melazas para producir etanol. Más recientemente, ha surgido su aplicación en la síntesis de fructooligosacáridos, compuestos prebióticos que se utilizan en alimentación como aditivos (alimentos funcionales) y en la obtención de fármacos.

 

Referencia: Journal of Biological Chemistry (2013) 288, 9755- 9766 (doi:10.1074/jbc.M112.446435)
Three-dimensional structure of Saccharomyces invertase. Role of a non-catalytic domain in oligomerization and substrate specificity.http://www.jbc.org/content/288/14/9755#fn-9
MA Sainz-Polo. M Ramírez, A Lafraya, B González, J Marín-Navarro, J Polaina, J Sanz-Aparicio.

El estudio ha revelado que la invertasa de Saccharomyces presenta una sofisticada arquitectura molecular con un ensamblaje de monómeros único en su familia, responsable de su especificidad. Este ensamblaje se produce mediante interacciones similares a las que regulan la formación de b-amiloides, y está mediada por los dominios no catalíticos. Por tanto, el estudio proporciona nuevas evidencias del papel esencial de estos dominios adicionales en la regulación de la especificidad y refuerza la importancia de la modularidad en el reconocimiento proteína-carbohidrato.

Nota de prensa.