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El IQF celebra el Día Internacional de la Mujer con el documental ¿Puedes darme tres nombres? De esta manera, queremos homenajear a todas las valientes mujeres que desde los años treinta del siglo XX trabajaron en el edificio Rockefeller, desafiando los estereotipos de género de su época e inspirando a las nuevas generaciones de científic@s. La Comisión de Igualdad del IQF tiene el compromiso de trabajar y colaborar con todo el personal del centro para eliminar cualquier forma de discriminación que pueda acaecer en el mismo. En fechas tan señaladas, nos gustaría recordar que la igualdad de género es esencial para el enriquecimiento de los grupos de trabajo, el progreso y el desarrollo, no sólo de la investigación, sino de toda la sociedad en su conjunto.

En sus 90 años de historia, la misión de nuestro instituto ha sido realizar una  investigación de excelencia en fisicoquímica fundamental y aplicada, contribuyendo a la formación de varias generaciones de  científicos del máximo nivel. La visión de nuestro instituto es ser una referencia internacional en investigación multidisciplinar enfocada a resolver los retos actuales de nuestra sociedad en ámbitos de salud, biotecnología, nuevos materiales y medioambiente.

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Structural insights into the the TRiC/CCT complex function and mechanism

Martes 25 de marzo

Aula 300, 12:00

 

"Structural insights into the the TRiC/CCT complex function and mechanism"

Guillermo Montoya

Centro Nacional de Investigaciones Oncologicas
 

Abstract

CCT (chaperonin containing TCP-1, also know as TRiC) is a molecular machine that

forms a high molecular weight complex (1000 KDa). CCT has crucial relevance in several important

biological processes and is emerging as a key molecule during mitosis due to its

essential role in the folding of many important proteins involved in cell division (Cdh1,

Plk1, p27, Cdc20, PP2a, tubulin or actin). Therefore this complex is a possible

antitumoral target due to its regulation of crucial processes in cell division. The

assembly is formed by eight different subunits called CCTα, β, γ, δ, ε, ζ, η and θ in

mammals corresponding to CCT1–8 in yeast. All chaperonins display an open substrate-receptive

conformation, where the unfolded protein is recognized and trapped, and a closed

conformation where the substrate is isolated from the bulk of the intracellular

environment. The transition between the open and closed states is induced upon ATP

binding and hydrolysis, and triggers a complex set of intra- and inter-ring allosteric

  1. We successfully solved the structure of the open CCT complex including tubulin as a bound substrate at 5.5 Å 

resolution. Using a hybrid approach we have suggested a new working model for this protein complex.

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