Una película de cobalto de dos átomos de grosor crecida en rutenio tiene una dirección de imanación perpendicular al plano de la película. Mediante microscopía electrónica de baja energía polarizada en espín se puede observar la imanación localmente y ver los cambios producidos en los dominios magnéticos producidos por agentes externos. Hemos descubierto que cuando se expone a pequeñas cantidades de hidrógeno, los dominios magnéticos se rompen en dominios más pequeños y finalmente la dirección de la imanación se orienta dentro del plano. Hemos podido explicar por medio de cálculos teóricos que el origen del efecto son cambios en la estructura electrónica de los átomos de cobalto enlazados directamente con los átomos de hidrógeno. Este efecto se podría emplear para fabricar sensores magnéticos para la detección de gases. Asimismo, las cantidades de hidrógeno a las que se expone la película son extremadamente bajas: una presión de hidrógeno un billón de veces inferior a la presión atmosférica es suficiente para producir el efecto en unos minutos. Esto, por último, indica el riesgo que la contaminación con hidrógeno, muy frecuente en sistemas experimentales de vacío, puede suponer en experimentos para determinar la dirección de imanación.
Referencia:B. Santos, S. Gallego, A. Mascaraque, K.F. McCarty, A. Quesada, A.T. N’Diaye, A.K. Schmid, and J. de la Figuera. "Hydrogen-induced reversible spin-reorientation transition and magnetic stripe domain phase in bilayer Co on Ru(0001)",  Phys. Rev. B 85 (2012) 134409, DOI: 10.1103/PhysRevB.85.134409 (arxiv 1203.3945)

Un grupo del Instituto de Química Física "Rocasolano" predice que el grafeno (una capa de carbón de un solo átomo de grosor) podría utilizarse para obtener absorción perfecta de luz.
Para ello el grafeno debe estar dopado y estructurado periódicamente. Este trabajo podría conducir al diseño de dispositivos para detección óptica de luz, principalmente en el infrarrojo, donde las tecnologías disponibles no permiten fabricar detectores eficientes.
Referencia: Complete Optical Absorption in Periodically Patterned Graphene

http://physics.aps.org/articles/v5/12
http://nanotechweb.org/cws/article/tech/48463
http://physicsworld.com/cws/article/news/48464

  El grupo de investigación de la doctora Marta Bruix del Dept. de Química Física Biológica del Instituto Rocasolano, en estrecha colaboración con el equipo del profesor Juan Carlos Zabala, del Departamento de Biología Molecular de la UC, ha caracterizado el papel de TBCC en la división celular así como su estructura tridimensional y su dinámica. Aunque recientemente esta proteína fue implicada en el control de la proliferación de células cancerosas, no se conocía su función “in vivo” ni su estructura.
  Los estudios han permitido además investigar la interacción de TBCC con la tubulina de los microtúbulos. El artículo en el que se exponen estos resultados se titula “The Solution Structure of the N-Terminal Domain of Human Tubulin Binding Cofactor C Reveals a Platform for Tubulin Interaction” y ha sido publicado en la revista digital de la editorial Public Library of Science (PLoS).
Referencia: http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0025912

El grupo de investigación dirigido por D. José Miguel Mancheño del IQFR (CSIC), en colaboración con investigadores de seis grupos científicos, ha analizado a alta resolución las bases estructurales del modo de unión de azúcares por el módulo lectina de tipo b-trébol de la proteína fúngica LSLa (LSL-150). Los resultados revelan un papel esencial de ciertas moléculas de solvente en las interacciones azúcar:proteína, pudiendo considerarse a éstas como una extensión funcional adicional de la propia proteína. Por otro lado, se ha demostrado que LSL-150 funciona in vitro como una excelente etiqueta de fusión, lo que ha permitido desarrollar aplicaciones biotecnológicas basadas en esta proteína.

Reference:
Title: High-resolution structural insights on the sugar-recognition and fusion tag properties of a versatile beta-trefoil lectin domain from the mushroom Laetiporus sulphureus.
Authors: Angulo I., Acebrón I., de las Rivas B., Muñoz R., Rodríguez-Crespo I., Menéndez M., García P., Tateno H., Goldstein I.J., Pérez-Agote B. and Mancheño J.M.
Glycobiology (2011) Epub ahead of print
doi:10.1093/glycob/cwr074
http://glycob.oxfordjournals.org/content/early/2011/06/01/glycob.cwr074.long

En un estudio publicado en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences USA, y realizado por el Grupo de Genética Molecular del Departamento de Genética y Microbiología de la Universidad de Murcia, einvestigadores del IQFR, se ha descubierto un nuevo tipo de proteínas fotorreceptoras que explotan la fotosensibilidad intrínseca de la vitamina B12 para responder a la luz, regulando la expresión génica. La vitamina B12, mejor conocida como cofactor de enzimas, es esencial para los seres humanos y otros animales, y su ausencia causa la anemia perniciosa. En este estudio se revela una nueva función de la vitamina B12: regular la expresión génica en procesos dependientes de la luz.

La luz es un agente ambiental clave en múltiples procesos biológicos. Los seres vivos reaccionan a ella mediante fotorreceptores, que son proteínas que se asocian a ciertos compuestos fotosensibles o cromóforos (como el retinal en los fotorreceptores de los ojos). La Naturaleza utiliza un número muy limitado de cromóforos y el descubrimiento de uno nuevo es muy importante no sólo por su evidente interés biológico, sino también en el diseño de nuevas proteínas sintéticas capaces de llevar a cabo funciones específicas en respuesta a la luz. Referencia: Juan Manuel Ortiz-Guerrero, María Carmen Polanco, Francisco J. Murillo, S. Padmanabhan, & Montserrat Elías-Arnanz. Light-dependent gene regulation by a coenzyme B12-based photoreceptor. PNAS,Vol. 108, p 7565-7570, May 3, 2011 (publicado online: 18 de abril, 2011, doi: 10.1073/pnas.1018972108).  Se puede acceder al artículo en:
www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.1018972108 o en http://www.pnas.org/content/108/18/7565.abstract